Biochemia

1. Właściwości białek
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji - zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalnym utraceniem trzeciorzędowej lub czterorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania "suchej", ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromienieniowania. Denaturacja jest na ogół nieodwracalna - wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał.
Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny. Nosi też nazwę "wysalanie białek".
Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki "suchego" białka zawiera ona związane cząsteczki wody.
Białka, ze względu na obecność grupy NH2 oraz COOH mają dwojaki charakter - w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji.
Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako ochrona immunologiczna(przeciwciała) oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych (białka receptorowe). Istotna rolą białka jest też jego funkcja mechaniczno strukturalna. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów ( zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowane grupa karboksylowa (C-koniec).

2. Białak proste – właściwości i funkcje
• protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
• histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy i są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Są składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
• albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
• globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w znaczniejszych ilościach, w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
• prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
• gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
• skleroproteiny -białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, odznaczają się dużą zawartością proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy kreatyna.

3. Białka złożone – właściwości i podział
• chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.
• fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
• nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
• lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
• glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
• metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
Białka mają następujące funkcje:
• kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów,
• transport i magazynowanie - hemoglobina, transferyna, ferrytyna,
• kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce,
• ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna,
• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,
• bufory,
• kontrola wzrostu i różnicowania,
• immunologiczna,
• budulcowa, strukturalna.
• przyleganie komórek (np. kadheryny)
• regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych

4. Struktura białek
Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:
• Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym
• Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
o helisę - gł. helisę alfa (ang. α helix)
o beta nici tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet)
o beta zakręt (ang. turn)
• Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.
• Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierającego w swojej budowie jakąś część nie będąca częścią białka (np.: cukier lub barwnik) - np: hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.
Według najnowszej klasyfikacji białka mają tylko trzy rzędy budowy, trzeciorzędowa odpowiada trzeciorzędowej i czwartorzędowej razem według starej klasyfikacji. Powodem zmiany były trudności w klasyfikacji struktur niektórych białek oraz brak czwartorzędowowej innych. Dopuszcza się stosowanie obu klasyfikacji w okresie przejściowym.

5. Białka tkanki mięśniowej
• albuminy, wytwarzane w wątrobie to białka o krótkim, gdyż zaledwie parodniowym okresie półtrwania i najdrobniejszych cząsteczkach. Albuminy stanowią we krwi połowę (ok. 55%) wszystkich białek osocza. Uczestniczą głównie w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego we krwi, to jest w zatrzymywaniu większej ilości wody we krwi. Naruszenie poziomu albumin w osoczu zakłóca wszystkie procesy związane z filtracją i przenikaniem wody przez ściany naczyń krwionośnych, zakłóca więc powstawanie moczu, płynu zewnątrzkomórkowego i chłonki. Ponadto albuminy osocza uczestniczą w przenoszeniu kwasów tłuszczowych i barwników żółciowych oraz wiążą i transportują pewną ilość dwutlenku węgla.
• globuliny - frakcja białek osocza krwi.
Globuliny - odpowiedzialne są za mechanizmy odpornościowe oraz wiążą tłuszcze i glukozę.
Dzielimy je na:
• α-globuliny (alfa) i β-globuliny (beta) - transport kwasów tłuszczowych i hormonów sterydowych, produkowane w wątrobie
• γ-globuliny (gamma) czyli immunoglobuliny
Globuliny γ (gamma) dzielą się na cztery frakcje:
• IgG - najważniejsze w walce z infekcją; warunkują odporność
• IgA - obecne we wszystkich wydzielinach; chronią śluzówki
• IgM - jako pierwsze pojawiają się w czasie choroby
• IgE - ich ilość rośnie w odpowiedzi na alergen, a także w zakażeniach pasożytniczych
• miozyna - białko wchodzące w skład kurczliwych włókien grubych w komórkach, zwłaszcza w mięśniach. Bierze udział w konstrukcji sarkomeru składającego się z włókien cienkich (zawierających aktynę), grubych i elastyny. Miozyna była jednym z pierwszych białek o poznanej sekwencji aminokwasów, sekwencji mRNA, oraz oznaczonej konformacji przestrzennej łańcucha polipeptydowego. Podobne białkowe włókna biorą też udział w procesie kariokinezy, separując chromosomy przyczepione do telomerów w kierunku centromerów.
• elastyny - Jest to nierozpuszczalne białko stanowiące główny składnik włókien sprężystych, w macierzy zewnątrzkomórkowej. Elastyna jest niezwykle odporna na działanie rozcieńczonych zasad lub kwasów, wytrzymuje gotowanie. Ulega rozkładowi tylko przez elastazę wytwarzaną w trzustce. Białko to ma masę cząsteczkową około 70 000 u. Podobnie jak kolagen jest wzbogacona w glicynę (30-33%) oraz prolinę (10-13%), ale posiada mniej hydroksyproliny i nie zawiera hydroksylizyny ani cysteiny. Cztery aminokwasy glicyna, walina, prolina i alanina stanowią 80% wszystkich reszt. Wysoki odsetek reszt niepolarnych nadaje jej charakter wysoce hydrofobowy. Jest ona syntetyzowana przez komórki nabłonka naczyń, komórki mięśni gładkich. Wysoką zawartością elastyny odznaczają się więzadła i ściany naczyń krwionośnych i tkanka płuc, a mniejszą ilość tkanka skórna i ścięgna. Charakterystyczną cecha elastyny jest podatność na rozciąganie, tak, że może osiągnąć kilkakrotnie większą długość, a po usunięciu siły rozciągającej wraca do pierwotnego kształtu.
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Tkanka mięśniowa zawiera średnio 20% białek. Białko w niej zawarte na wysoką wartość odżywczą ( w jego skład wchodzi dużo AA egzogennych wyjątkiem tryptofanu). Białko tkanki mięśniowej dzieli się na trzy grupy:
• białka sarkoplazmy ( miogeny A i B, globulina X, mioglobina)
• białka miofibryli (głównie miozyna i aktyna)
• białka stromy
Podstawowymi białkami kurczliwymi mięśni są miozyna i aktywa ( stanowią do 50 % białek mięsa).
- miozyna – na właściwości enzymu ATP- aza, zdolnego do katalizowania reakcji hydrolizy bogatej w energię substancji adenozynotrójfosforanu.
Energia uzyskiwana z tej hydrolizy jest zamieniana częściowo w ciepło, a głównie w energię mechaniczną, umożliwiającą pracę mięśnia.
- aktyna- najważniejszą jej własnością jest zdolność do tworzenia kompleksu białkowego miozyną- tzw. aktymiozyny. Kompleks ten ma własności różne od własności swych składników. Jest on podstawowym elementem włókien mięśniowych, wykazujących własności kurczliwe.
- mioglobina- rola jej polega na tworzeniu pewnej rezerwy tlenowej, koniecznej w przypadku zahamowania dopływu tlenu do tkanki, ma zdolność wiązania tlenu.

6. Białka tkanki okrywającej, podporowej i łącznej
• skleroproteiny - białka proste zwierząt o strukturze włókienkowej; trudno rozpuszczalne; mało wrażliwe na działanie enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego; są gł. składnikami szkieletu, paznokci, rogów, pancerzy oraz tkanki łącznej; m.in. kolagen, keratyna, fibrynogen, gorgonina, fibroina.
• albuminy, wytwarzane w wątrobie to białka o krótkim, gdyż zaledwie parodniowym okresie półtrwania i najdrobniejszych cząsteczkach. Albuminy stanowią we krwi połowę (ok. 55%) wszystkich białek osocza. Uczestniczą głównie w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego we krwi, to jest w zatrzymywaniu większej ilości wody we krwi. Naruszenie poziomu albumin w osoczu zakłóca wszystkie procesy związane z filtracją i przenikaniem wody przez ściany naczyń krwionośnych, zakłóca więc powstawanie moczu, płynu zewnątrzkomórkowego i chłonki. Ponadto albuminy osocza uczestniczą w przenoszeniu kwasów tłuszczowych i barwników żółciowych oraz wiążą i transportują pewną ilość dwutlenku węgla.
• kolageny - są szeroko rozpowszechnione w świecie zwierząt i stanowią 25-30 białek zawartych w organizmie zwierzęcym. Są one składnikami skóry, chrząstki, ścian naczyń krwionośnych i tkanki łącznej. Charakteryzują się dużą zawartością proliny 12% i hydroksyproliny 9% i glicyny 33%. Cysteina i metionina występuje w kolagenach warzyw. Kolageny zawierają też hydroksylizynę i w zależności od pochodzenia białka zawierają też niewielkie ilości cukrów. Podstawową struktura kolagenu jest troptokolagen o masie cząsteczkowej 300 000 u. Występuje on w postaci pałeczek o długości 3000 nm i średnicy 1,5 nm. Troptokolagen powstaje z trzech podobnych łańcuchów polipeptydowych, z których dwa są identyczne. Kolagen chrząstki zawiera trzy identyczne łańcuchy. Do utworzenia odpowiedniej struktury odpowiednio są potrzebne sekwencje (-gly-X-Pro-)n i (-gly-X-Hpro-)n, który powoduje, że pojedyncze łańcuchy skręcają się razem, tworząc prawoskrętną helisę. Strukturę tą stabilizują mostki wodorowe pomiędzy wiązaniami peptydowymi poszczególnych łancuchów. Struktura ta ulega degradacji przez ogrzewanie w środowisku wodnym. Cząsteczki o strukturze podwójnej helisy tworzą włókienka o średnicy do 500 nm, w których poszczególne cząsteczki są ułożone równolegle jedna do drugiej i przesunięte względem siebie o jedna czwartą swej długości, tworząc charakterystyczną dla włókien kolagenu poprzeczne znaczki. Pod wpływem działania kwasu fosforomolibdenowego, soli uranylowych, lub chromianów następuje usieciowanie polarnych obszarów jednostek kolagenu poprzez utworzenie poprzecznych wiązań wielokrotnych z udziałem kwasowych i zasadowych reszt aminokwasowych. Poprzez biosyntezę kolagenu w fibroblastach najpierw tworzą się rozpuszczalne w wodzie protokolageny. Protokolagen nie zawiera hydroksyproliny i hydroksylizyny. Aminokwasy te powstają w wyniku działania hydroksylazy protokolagenowej. Sacharydy są podstawiane w miejsce grupy OH hydroksylizyny. Końcowy proces tworzenia się nierozpuszczalnych włókien kolagenu zachodzi, gdy prekursor opuści komórkę macierzystą.
• Glikoproteidy - są to kompleksy węglowodanowo-białkowe, w których krótkie, oligosacharydy są przyłączone wiązaniami glikozydowymi do łańcuchów bocznych niektórych aminokwasów. Istnieje kilka sposobów łączenia się, oligosacharydów: np. wiązanie O-glikozydowe (Ser, Thr), N-glikozydowe (N-końcowych grup amiowych, Lys, Asn), oraz połączenie estrowe z udziałem tlenu glikozydowego (Glu, Asp). Składowe węglowodanowe zawierają heksozy, N-acetylohekzoaminy lub kwas sialowy (kwas N-acetyloneuraminowy). Sacharydowe łańcuchy glikozydów nie przekraczają 10 reszt.
Glikoproteidy mogą zawierać tylko jeden łańcuch węglowodanowy (owoalbumina) lub 800 łańcuchów. Glikoproteidy są szeroko rozpowszechnione w świecie roślin i zwierząt. Są składnikami błon enzymów, przeciwciał, substancji grupowych krwi, śluzów, czynników komplementarnych, hormonów i białek plazmy. Występuje we wszystkich frakcjach plazmy z wyjątkiem frakcji albumin. Ich masa cząsteczkowa waha się pomiędzy 4000 a 106 u.
Kwaśny orosomukoid jest jednym z najlepiej poznanych glikoproteidów. Jego masa cząsteczkowa wynosi 41 000 u. Składa się on z jednego łańcucha zawierającego 181 aminokwasów. Charakteryzuje się on największą ilością węglowodanów z białek występujących w plazmie. Zawiera on pięć łańcuchów sacharydowych, przyłączonych do reszt asparaginowych.
Glikoproteidy spełniają szereg ważnych funkcji. Na powierzchni komórek biorą aktywny udział w transporcie przez błony oraz działają jako białka przenoszące jony pewnych metali (Fe3+, Cu2+). Duża lepkość roztworów glikoproteidowych nadaje im właściwości smaru. Stanowią substancje śluzowe w wydzielinach gruczołów w płynach stawowych oraz w tkance łącznej.
--------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
W największych ilościach występują białka keratyny, kolagenu i elastyny. Charakteryzują się one dużą odpornością na działanie czynników chemicznych, małą rozpuszczalnością i reaktywnością.
- keratyna- (rogi, paznokcie, kopyta, wełna, pióro) w związku z dużą zawartością cysteiny w składzie, występują liczne wiązania disiarczkowe. Poszczególne spirale tego białka są dodatkowo wzajemnie skręcone na kształt liny okrętowej. Charakteryzują się znaczną wytrzymałością mechaniczną.
- kolagen- (ścięgna) główne składniki to AA; glicyna, pralina, hydroksyprolina i kwas glutaminowy. Cząsteczka kolagenu składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych splecionych spiralnie. Struktura utrwalona jest licznymi wiązaniami wodorowymi. Jest nierozpuszczalny w wodzie.
- elastyna- (ścięgna, wiązadła i ściany większych naczyń krwionośnych)

7. Białka krwi
• albuminy, wytwarzane w wątrobie to białka o krótkim, gdyż zaledwie parodniowym okresie półtrwania i najdrobniejszych cząsteczkach. Albuminy stanowią we krwi połowę (ok. 55%) wszystkich białek osocza. Uczestniczą głównie w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego we krwi, to jest w zatrzymywaniu większej ilości wody we krwi. Naruszenie poziomu albumin w osoczu zakłóca wszystkie procesy związane z filtracją i przenikaniem wody przez ściany naczyń krwionośnych, zakłóca więc powstawanie moczu, płynu zewnątrzkomórkowego i chłonki. Ponadto albuminy osocza uczestniczą w przenoszeniu kwasów tłuszczowych i barwników żółciowych oraz wiążą i transportują pewną ilość dwutlenku węgla.
• globuliny - frakcja białek osocza krwi.
Globuliny - odpowiedzialne są za mechanizmy odpornościowe oraz wiążą tłuszcze i glukozę.
Dzielimy je na:
• α-globuliny (alfa) i β-globuliny (beta) - transport kwasów tłuszczowych i hormonów sterydowych, produkowane w wątrobie
• γ-globuliny (gamma) czyli immunoglobuliny
Globuliny γ (gamma) dzielą się na cztery frakcje:
• IgG - najważniejsze w walce z infekcją; warunkują odporność
• IgA - obecne we wszystkich wydzielinach; chronią śluzówki
• IgM - jako pierwsze pojawiają się w czasie choroby
• IgE - ich ilość rośnie w odpowiedzi na alergen, a także w zakażeniach pasożytniczych
• Fibrynogen, I czynnik krzepnięcia, białko włóknikowe - globulina, białko osocza krwi.
Z punktu widzenia chemicznego fibrynogen jest dimerem, obie podjednostki składają się z łańcuchów polipeptydowych αA - 610 aminokwasów, βB - 73 tys. - i γ z 411 aminokwasami. Monomery połączone są wiązaniami dwusiarczkowymi. Cała cząsteczka ma masę 430 tys Da. Wytwarzany jest w wątrobie. Pod wpływem trombiny przechodzi w nierozpuszczalną fibrynę (włóknik).
Stężenie we krwi wynosi 2-4 g/dm3. Niedobór prowadzi do powstania plamic (skaz krwotocznych).
Można je podzielić na 3 grupy:
1) hemoglobina
2) inne białka czerwonych krwinek
3) białka plazmy
• hemoglobina - składa się z 574 AA:, jeśli 2 AA z tych 574 są inne, powoduje to anemię sierpowatą??. Jest hemoproteidem, dobrze rozpuszczalnym w wodzie. Część białkowa- globina- połączona jest z 4 cząsteczkami hemu bardzo silnym wiązaniem. Hem zbudowany jest z 4 pierścieni pirogowych, połączonych ze sobą mostkami metanowymi oraz za pośrednictwem wiązań z centralnie usytuowanym atomem węgla.
Rola hemoglobiny polega na transporcie tlenu do wszystkich tkanek organizmu. Tlen dołącza się do jonu żelazawego hemu nie utleniając go. Połączenie to jest odwracalne, a kierunek reakcji zależy od aktualnego stężenia tlenu w danej komórce.
• białka osocza krwi- osocze jest to substancja płynna, otrzymana z krwi po odwirowaniu czerwonych krwinek. Zawiera ono 7-8% białek, głównie albuminę, a także α-1, α- 2, β- i γ- globuliny oraz fibrynogen
- albumina pełni rolę przy regulacji ciśnienia osmotycznego krwi oraz odwracalnym wiązaniu i transportowaniu szeregu substancji do tkanek, oraz stanowi rezerwę białkową organizmu.
- fibrynogen i fibryna – uczestniczą w mechanizmie krzepnięcia krwi

8. Białka mleka.
• Kazeina (sernik) - o najważniejsze białko mleka. Zawartość w mleku krowim wynosi 2,4-2,6 %. Skład elementarny kazeiny: węgiel C (53%), wodór H (7%), tlen O (22%), azot N (15,65%), siarka S (0,76%), fosfor P (0,85%).Kazeina występuje w mleku w postaci miceli tworzących roztwór koloidalny. Micele mają kształt sferyczny, ich średnica to 50-250 nm. Masa micelarna to 100-150 mln d. Micele są wyraźnie widoczne pod mikroskopem. Struktura miceli jest porowata, a jej cząstki wypełniają mniej niż połowę objętości. Sprzyja to wiązaniu wody, jonów, laktozy i enzymów. W 1 ml mleka jest 7•1013 miceli, stanowią one łącznie od 5 do 6 % objętości mleka. Micele utworzone są z podjednostek frakcji kazeinowych. W mleku krowim 40% kazeiny stanowi frakcja α, 30 % frakcja β, a dalsze 15% frakcja κ. W skład każdej miceli wchodzi od 300 do 500 podjednostek. Są połączone jonami wapniowymi, fosforanowymi i cytrynianowymi. Białko mleka ssaków kopytnych, które zostaje wyodrębnione w procesie trawienia poprzez działanie enzymów lub kwasów, zawiera aminokwasy oraz fosfor. Kazeina należy do fosfoproteidów i glikoprotein, co oznacza, że w łańcuchu białka wbudowywane są reszty cukrowe i fosforanowe. Kazeina w układzie pokarmowym młodych ssaków ulega koagulacji ("ścięciu"). Podczas trawienia kazeiny w jelitach młodych zwierząt powstaja fosfopeptydy, które wykazują dużą odporność na dalszą proteolizę, a także zdolność do tworzenia kompleksów z jonem wapnia Ca2+ ułatwiając jego absorbcję.Trawiona jest przez enzym proteolityczny podpuszczkę. Kazeina ulega przemianie do parakazeinianu wapnia, dzięki czemu tworzą się dwie frakcje: serwatka (płynna) i parakazeinian wapnia (stała). Ułatwia to wchłanianie białka z przewodu pokarmowego, ponieważ pokarm pozostaje w nim dłużej. Podpuszczka występuje tylko u osobników młodych, dlatego niektóre źródła mówią, że spożywanie mleka przez osobniki dorosłe nie dostarcza zbyt wielkiej ilości białka i wapnia, gdyż mleko "przelatuje" przez przewód pokarmowy.
• Β-laktoglobulina jest jednym z głównych białek serwatkowych mleka krowiego (ok. 3g/l). Występuje także w mleku wielu innych ssaków z wyjątkiem człowieka. W przeciwieństwie do α-laktoalbuminy fizjologiczna funkcja tego białka nie została wyjaśniona. Przypuszcza się, że może ono odgrywać istotną rolę w transporcie niektórych substancji hydrofobowych, z którymi wykazuje zdolność łączenia. Stwierdzono występowanie szeregu wariantów β-laktoglobuliny, z których w mleku krowim najczęściej spotyka się typ A i B. Struktura białka została dokładnie poznana. Bydlęca laktoglobulina składa się z łańcucha 162 aminokwasów i posiada masę 18.4 kDa. W warunkach fizjologicznych jest dimerem, dysocjującym do monomerów w pH poniżej 3. Β-laktoglobulina ma właściwości alergizujące. U dzieci predysponowanych jest jednym z głównych czynników alergii pokarmowej.
• Albumina - to białko osocza krwi produkowane przez wątrobę. Jest głównym białkiem występujące w osoczu, stanowi 60% wszystkich zawartych w nim białek. Można ją znaleźć również w mleku i białku jaja kurzego.Prawidłowy poziom albuminy we krwi ludzkiej wynosi od 3,5 do 5,0 g/dL.Albumina pełni kluczową rolę w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego niezbędnego do zachowania prawidłowych proporcji między ilością wody zawartą we krwi a ilością wody w płynach tkankowych. Rolą albuminy jest także działanie buforujące pH oraz transport niektórych hormonów, leków i kwasów tłuszczowych. Albuminy należą do małych białek, mają masę od 20-60 kDa, są hydrofilowe i dzięki przewadze aminokwasów kwaśnych posiadają ładunek ujemny co zapobiega przedostawaniu się tego białka z krwi do moczu. są reprezentowane przez alfa-lakto-albuminę, β-lakto-globulinę i albuminę serum, tzw. albuminę surowicy krwi. Białka te w mleku występują w rozproszeniu i są bardzo trudne do wydzielenia w postaci skrzepu. Białka te nie zawierają fosforu, natomiast bogate są w lizynę, a β-lakto-globulina ulega denaturacji podczas silnego ogrzania, co ma niekorzystny wpływ na wydzielanie skrzepu przy pomocy podpuszczki. α-lakto-albumina jest bardziej odporna na wysokie temperatury. Pasteryzacja (80-90 C) nie powoduje jej koagulacji. W związku z tym zawsze pozostaje ona w serwatce.
• Przeciwciałami albo immunoglobulinami - nazywa się białka wydzielane przez limfocyty B (a ściślej – przez komórki plazmatyczne, czyli pobudzone lifocyty B), mające zdolność do swoistego rozpoznawania antygenów. Głównym zadaniem przeciwciał jest wiązanie antygenu, co umożliwia z kolei zachodzenie innych procesów:
• opsonizacji, w wyniku której patogen jest łatwiej usuwany na drodze fagocytozy
• aktywowania dopełniacza, co skutkuje zniszczeniem niektórych typów patogenów oraz pobudzeniem odpowiedzi odpornościowej
• cytotoksyczności komórkowej zależnej od przeciwciał
• neutralizowania toksyn
• neutralizowania wirusów
• oddziaływania bakteriostatycznego
• blokowania adhezyn bakteryjnych
Przeciwciała odgrywają zasadniczą rolę w obronie organizmu przed bakteriami i pasożytami zewnątrzkomórkowymi oraz, w znacznie mniejszym stopniu, pasożytami i bakteriami wewnątrzkomórkowymi.
Globuliny wysokocząsteczkowe (immunoglobuliny). W mleku normalnym jest ich około 0,06%. W dużych ilościach występują w siarze. Obserwuje się je również u krów z zapaleniem wymienia (mastitis). Mleko mastitisowe to mleko od krów z zapaleniem wymienia. Wyróżnia się 3 grupy immunoglobulin:
• Typ G - stanowi 90% całości globulin mleka o masie cząsteczkowej 150-170 tys.
• Typ M - o masie cząsteczkowej 0,9-1 mln.
• Typ A - o masie cząsteczkowej 300-500 tys.
Wśród nich wyróżnia się:
a) kazeinę ( 76- 86%)
b) albuminę mleka (9- 18%)
c) globulinę mleczną (1,4- 3,1%)
KAZEINA- jest fosfoproteidem; zawarty w tym białku kwas fosforowy wiąże znaczne ilości jonu wapniowego. Dzięki temu związany wapń odznacza się doskonałą przyswajalnością w trakcie trawienia kazeiny.
Po oddzieleniu od mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór zwany serwatką, zawierający albuminy i globuliny

9. Białka roślinne
• tuberyna – występuje w ziemniakach
• legimina – występuje w grochu
• leukosian – występuje w jęczmieniu, życie pszenicy
• prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu. Prolaminy charakteryzują się znaczną zawartością kwasu glutaminowego (30-45%) i proliny (15%). Prolaminy są nie rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli, ale rozpuszczają się w 50-90% roztworze etanolu. Gliadyna (pszenica i żyto) oraz hordenina (jęczmień) są ważnymi białkami zbóż i typowymi przykładami związków tej klasy.
• gluteliny - zawierają w swej budowie dużo kwasu glutaminowego do 45%. Gluteliny są rozpuszczalne w wodzie, roztworach soli i rozcieńczonych alkoholach, a także w roztworach zasadowych i kwaśnych. Do tej grupy związków należą: glutenina (pszenica), orzynina (ryż), hordenina (jęczmień). Glutenina i gliadyna składa się na lepkie białko (gluten) mąki pszenej. Przydatność tej mąki jest związana od zawartości glutenu. Masy tych białek wynoszą od 50 000 do kilku milionów Da. Glutenina składa się z podjednostek o masie 150 000 Da. Podjednostki te są łańcuchami polipeptydowymi i można je rozdzielić za pomocą elektroforezy.
a) białka części wegetatywnych- zlokalizowane są głownie w chloroplastach, są to przede wszystkim globuliny oraz nieco histonów. Mają bardzo wysoką wartość biologiczną ( wysoki poziom AA egzogennych m.in. lizyny i metioniny).
b) białka zapasowe- dzielą się na:
- białka nasion zbóż- zawierają zwykle 20 % albumin i globulin, resztę zaś stanowią prolaminy i gluteliny.
- białka zapasowe roślin motylkowych- są głównie w liścieniach i stanowią je przede wszystkim globuliny. Globuliny roślin motylkowych zawierają znaczne ilości AA egzogennych, co sprawia, że mają dużą wartość biologiczną.

10. Klasyfikacja białek
Istnieje kilka sposobów klasyfikacji białek, z których najbardziej rozpowszechniony dzieli białka ze względu na budowę i niektóre właściwości, zwłaszcza rozpuszczalność. Do białek prostych są zaliczane te, które po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne. Natomiast białka złożone składają się z cząsteczki białka prostego połączonego z inną, niebiałkową cząsteczką zwykle organiczną (grupą prostetyczną) z udziałem wiązań kowalencyjnych, heteropolarnych i koordynacyjnych.
Białka proste dzieli się na: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteiny i skleroproteiny, a za kryterium tego podziału przyjęto rozpuszczalność w wodzie, roztworach soli i etanolu oraz charakter wchodzących w ich skład aminokwasów. Pierwsza grupa należy do polipeptydów, pięć następnych do białek globularnych, a ostatnia do fibrylarnych.
Białka proste.
1. Protaminy, ze względu na małą masę cząsteczkową (do 5 kDa) są zaliczane do polipeptydów. Występują w dojrzałej spermie ryb i ptaków. Są zbudowane tylko z 8 rodzajów aminokwasów, o znacznej przewadze zasadowych, zwłaszcza Arg, natomiast nie zawierają aminokwasów siarkowych. W związku z taką budową protaminy odznaczają się dużą zawartością azotu (ok. 25%) i mają charakter zasadowy.
2. Histony są typowymi białkami jądra komórkowego, w którym występują w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteiny. Ze względu na ich silnie zasadowy charakter mają właściwości podobne do protamin (choć ich skład aminokwasowi jest bardziej zróżnicowany) oraz zawierają małe ilości aminokwasów siarkowych.
3. Albuminy są bardzo rozpowszechnione w cieczach ustrojowych i ziarnach roślin uprawnych. Są rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, ulegają wysoleniu w obecności większych stężeń siarczanu amonu. W ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy z przewagą kwaśnych. Do ważniejszych należą: albumina surowicy krwi, α-albumina mleka, owoalbumina jaja, rycyna nasion rącznika oraz leukozyna ziarna zbóż. Podstawową ich funkcją w tkankach jest regulacja ciśnienia osmotycznego cieczy ustrojowych i wiązanie różnych składników (odżywczych, regulacyjnych).
4. Globuliny są największą, najważniejszą i najbardziej rozpowszechnioną grupą białek, a należy do niej większość enzymów i glikoprotein. Występują w cieczach ustrojowych zwierząt (α-, β-, γ-globuliny surowicy) oraz wchodzą w skład białek zapasowych nasion, zwłaszcza motylkowatych. Globuliny są nierozpuszczalne w wodzie, a rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli i mogą być wysolone przez ich stężone roztwory. W skład globulin wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, w tym dużo Asp i Glu. Szczególnym rodzajem białek tej grupy są tzw. immunoglobuliny (Ig) zwane też przeciwciałami. Są to specyficzne białka obronne, występujące w plazmie krwi, limfie i innych wydzielinach kręgowców. Filogenetycznymi prekursorami Ig są tzw. hemaglutyniny, występujące u bezkręgowców w postaci związanej wewnątrz komórek. Szczególną właściwością tych białek jest wiązanie obecnych w ustroju ciał obcych, tzw. antygenów i brak tej możliwości w stosunku do białek własnych.
5. Prolaminy stanowią grupę białek rozpuszczalnych w niższych, rozcieńczonych alkoholach alifatycznych i niektórych aromatycznych, zarówno bez redukcji (prolaminy I), jak i po redukcji (prolaminy II). Występują tylko w nasionach traw, np. pszenicy, gdzie stanowią frakcję gliadyny i częściowo gluteniny kompleksu glutenowego. Zawierają szczególnie dużo Glu i Pro oraz azotu amidowego, natomiast wyjątkowo mało Lys.
6. Gluteliny są rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach i zasadach, natomiast nierozpuszczalne w roztworach soli obojętnych i alkoholach. Występują w nasionach roślin jednoliściennych i stanowią frakcję tzw. białek resztkowych i glutenu; są w małym stopniu scharakteryzowane.
7. Skleroproteiny są duża grupą białek fibrylarnych występujących u zwierząt jako składniki tkanki łącznej i strukturalnej. Są one szczególnie odporne na działanie rozpuszczalników i enzymów proteolitycznych i występują w formie pseudokrystalicznej. Głównymi przedstawicielami tych białek są: keratyna, charakteryzująca się dużą zawartością Cys i innych aminokwasów o prostej budowie, oraz kolagen i elastyna, odznaczające się dużą zawartością Pro i hydroksy-Pro. Ze względu na znaczną odporność na działanie enzymów proteolitycznych i ubogi skład aminokwasowi, skleroproteiny mają małą wartość żywieniową. Żelatyna, podobna do kolagenu składem i właściwościami, nie jest białkiem naturalnym, lecz produktem degradacji cieplnej kolagenu otrzymywanym na dużą skalę do celów spożywczych i technicznych. Do białek włókienkowych zalicza się też fibroinę i serycynę jedwabiu oraz sponginę występującą w gąbkach i gorgoninę w koralach.
Białka złożone.
1. Fosfoproteiny odznaczają się zawartością ok. 1% fosforanu związanego estrowo z grupami –OH seryny i treoniny. Głównymi przedstawicielami tych białek są α-, β- i κ-kazeina mleka oraz fosfowityna i witelina żółtka jaja. Te ostatnie zawierają ok. 30% Ser i 10% łatwo przyswajanego fosforanu, w związku z czym żółtko jest jego bardzo bogatym źródłem.
2. Glikoproteiny zawierają związane kowalencyjnie liczne oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (zwykle są zbudowane z N-acetyloheksozoaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej glukozy). Dołączenie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha peptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej. Glikoproteiny są bardzo rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki tzw. cieczy ustrojowych i białek błonowych, również enzymów (np.: hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy krwi (np. α1-glikoproteina plazmy), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi, pektyny. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowymi funkcjami glikoprotein są: ochrona przed proteolizą, zlepiane i „smarowanie” powierzchni faz; odpowiadają też za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych, specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhiobium i powierzchnia korzeni ( lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.
3. Chromoproteiny stanowią chemicznie różnorodną grupę białek, których składnikiem niebiałkowym jest substancja barwna. Grupa ta dzieli się na hemoproteiny, zawierające tetrapirolowy układ hemowy, związany z jonem Fe³ oraz inne chromoproteiny, w których występują inne składniki barwne związane z białkiem – zwykle odwracalnie. Do hemoprotein należą: hemoglobina i mioglobina, odpowiedzialne za dostarczanie organizmom zwierzęcym tlenu, cytochromy, transportujące elektrony w głównych procesach oksydoredukcyjnych wszystkich organizmów, leghemoglobina uczestnicząca w wiązaniu N2 przez bakterie oraz niektóre enzymy (peroksydaza, katalaza). Z innych chromoprotein należy wymienić fikobiliny i fikocyjaniny oraz fitochromy, zawierające tetrapirolowe układy otwarte (bez jonu metalu), melanoproteiny, czyli substancje barwne skóry oraz pochodne karotenowi – rodopsyny – uczestniczące w procesie widzenia.
4. Metaloproteiny zawierają różne jony metali związane bezpośrednio z białkiem: należą do nich tzw. ferrodoksyny, czyli białka żelazo-siarkowe, a także ferrytyna i ceruloplazmina, flawoproteidy, kompleksy białkowo-chlorofilowe oraz liczne enzymy, w których jon metalu pełni zasadniczą rolę strukturalną lub katalityczną. Znane są białka czynne, zawierające w swoim składzie Mg (fosfatazy), Mn (arginaza), Zn (insulina), Cu (oksydazy), Mo (reduktaza azotanowa) i inne.
5. Nukleoproteiny obejmują grupę polipeptydów i białek, głównie zasadowych (protamin, histonów), które są związane w kompleksy z kwasami nukleinowymi (DNA i RNA) za pomocą wiązań kowalencyjnych. Występują w jądrach komórkowych, gdzie stanowią podstawowy materiał genetyczny komórki (w postaci chromatyny), a także w rybosomach, gdzie tworzą kompleksy RNA z białkiem. Ponadto z prawie czystych nukleoprotein zbudowane są wirusy.
6. Lipoproteiny są to białka sprzężone z lipidami. Występują one głównie w bogatych w tłuszcz ziarnistościach oraz błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, a także w plazmie krwi, cytoplazmie komórek i żółtku jaja. Odpowiadają za transport i rozprzestrzenianie lipidów, hormonów, witamin rozpuszczalnych w lipidach itp.
Ze względu na kształt cząsteczki, wyróżnia się białka fibrylarne i globularne.
1. Do białek fibrylarnych (włókienkowatych) zaliczamy białka o znacznej asymetrii cząsteczek, tj. dużym stosunku długości osi długiej do krótkiej. Ich cząsteczki stanowią zespoły rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych. Są one na ogół nierozpuszczalne.
2. Białka globularne to te, których cząsteczki mają kształt eliptyczny, o niewielkim stosunku długości osi długiej do krótkiej. Składają się z pofałdowanych i dodatkowo zwiniętych łańcuchów polipeptydowych. Są na ogół dobrze rozpuszczalne w wodzie.
Ze względu na wartość odżywczą białka dzielimy na:
a). pełnowartościowe – zawierające wszystkie egzogenne aminokwasy w stosunku do optymalnego zapotrzebowania organizmu ludzkiego
b). częściowo niepełnowartościowe – zawierające wszystkie egzogenne aminokwasy, ale niektóre z nich w niedostatecznej ilości
c). niepełnowartościowe – nie zawierające w ogóle jednego lub więcej aminokwasów egzogennych względnie zawierające te aminokwasy w ilościach bardzo małych.

I- Białka proste (proteiny):
1) włókienkowe ( skleroproteiny)
2) Globularne
a) właściwe
- histony
- albuminy
- globuliny
- prolaminy
- gluteliny
b) polipeptydy
- protaminy
II- Białka złożone
- fosfoproteidy
- glikoproteidy
- chromoproteidy
- nukleoproteidy
- lipopropeidy
- hemoproteidy

11. Podział białek ze względu na kształt cząsteczek
Ze względu na kształt cząsteczki, wyróżnia się białka fibrylarne i globularne.
1. Do białek fibrylarnych (włókienkowatych) zaliczamy białka o znacznej asymetrii cząsteczek, tj. dużym stosunku długości osi długiej do krótkiej. Ich cząsteczki stanowią zespoły rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych. Są one na ogół nierozpuszczalne.
2. Białka globularne to te, których cząsteczki mają kształt eliptyczny, o niewielkim stosunku długości osi długiej do krótkiej. Składają się z pofałdowanych i dodatkowo zwiniętych łańcuchów polipeptydowych. Są na ogół dobrze rozpuszczalne w wodzie.

12. Rodzaje wiązań utrwalających białka.
1. Wiązanie peptydowe to wiązanie chemiczne (zwane też wiązaniem amidowym) łączące grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach rezonansowych: cis i trans. Dzięki bliskości wiązania podwójnego pomiędzy węglem karbonylowym i tlenem wiązanie peptydowe wykazuje częściowo cechy wiązania podwójnego. Możliwa jest rotacja wokół wiązania między atomem azotu oraz atomem węgla należącym do podstawnika R1 i R2, natomiast zahamowana jest rotacja wokół wiązania między węglem karbonylowym oraz azotem, co nadaje płaski charakter grupom peptydowym.
Wiele aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi tworzy oligopeptydy (umownie, do 10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (do 100 reszt) oraz białka (powyżej 100 reszt).
Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. Polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to białka. Wiązania peptydowe występują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.
Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami).
2. Wiązanie wodorowe - rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem nukleofilowym zawierającym wolne pary elektronowe.
Jest to możliwe wtedy, gdy wodór jest połączony wiązaniem kowalencyjnym z innym atomem o dużej elektroujemności (np. tlenem) i w ten sposób uzyskuje nadmiar ładunku dodatniego. W wyniku tego oddziaływania pierwotne, kowalencyjne wiązanie wodór - inny atom ulega częściowemu osłabieniu, powstaje zaś nowe, bardzo słabe wiązanie między wodorem i innym atomem. Można powiedzieć, że chmura elektronowa wodoru, na skutek tego oddziaływania zostaje "podzielona" między dwie cząsteczki, podobnie jak to się dzieje z dzieleniem się elektronami w zwykłych wiązaniach chemicznych.
Donorami protonu w wiązaniach wodorowych mogą być między innymi grupy: hydroksylowa (-OH), aminowa (-NHx) , (tiolowa (-SH), halogenowodorowa (-XH), silanolowa, a nawet węglowodorowa (-CHx). Natomiast akceptorami protonu mogą być wszystkie atomy silnie elektroujemne takie jak: fluor, azot, tlen, siarka i wszystkie chlorowce. W chemii metaloorganicznej możliwe jest również wiązanie wodorowe, w którym akceptorem są układy π-elektronowe występujące w nienasyconych związkach organicznych. Wiązania te powstają w analogiczny sposób jak wiązanie metal-węgiel w π kompleksach.
Wiązania wodorowe występują powszechnie w naturze. W idealnie czystej wodzie, w temperaturze 4C cząsteczki wody tworzą "paczki" składające się ze średnio siedmiu cząsteczek powiązanych tymi wiązaniami. Dzięki istnieniu wiązań wodorowych możliwe jest tworzenie się trzeciorzędowych struktur białek, kwasów nukleinowych i wielu innych złożonych tworów o dużym znaczeniu biologicznym. Badaniem takich struktur opartych zwykle właśnie na wiązaniach wodorowych zajmuje się chemia supramolekularna.
Odkrycie wiązania wodorowego nie może zostać przypisane jednemu badaczowi. Pierwsze artykuły, w których postulowano istnienie wiązania wodorowego zaczęły pojawiać się w początkach XX wieku, głównie w literaturze niemieckiej i angielskiej. Początkowo jednak istnienie tego wiązania nie było powszechnie uznanym poglądem. Dopiero po 1920 roku stworzono solidne podstawy teoretyczne i podjęto szczegółowe badania nad tym wiązaniem. Pionierami w badaniach wiązania wodorowego byli Wendell Latimer, Worth Rodebush, Maurice L. Huggins, Linus Pauling. Pod koniec lat 30-tych XX wieku koncepcja wiązania wodorowego przyjęła się na dobre.
3. Wiązanie jonowe (inaczej elektrowalencyjne, heteropolarne lub biegunowe) jest to rodzaj wiązania chemicznego. Istotą tego wiązania jest elektrostatyczne oddziaływanie między jonami o różnoimiennych ładunkach.
Wiązanie to powstaje między atomami o dużej (umownie większej niż 1,7 w skali Paulinga) różnicy elektroujemności, co w praktyce oznacza, że występuje między atomami metali i wodoru, a atomami pierwiastków niemetalicznych. Największy udział tego rodzaju wiązania można zaobserwować w związkach litowców z fluorowcami.
Wiązanie jonowe istnieje tylko w związkach o stałym stanie skupienia. Nie występuje w roztworach i stopach (choć istnieją wyjątki) i nie istnieje w gazach. Związki, w których ono występuje, są zdolne do dysocjacji elektrolitycznej, tzn. do rozpadu na wolne jony. Stopy i roztwory związków chemicznych, w których występuje wiązanie jonowe są elektrolitami, tzn. są zdolne do przewodzenia prądu elektrycznego.
W kryształach substancji jonowych, nośniki ładunku (jony) są "więźniami" sieci krystalicznej. W stopionych lub rozpuszczonych kryształach jony są z niej uwolnione i są zdolne przewodzić prąd elektryczny.
4. Wiązanie estrowe – stabilizuje strukturę trzeciorzędową białek.
5. Wiązanie tioestrowe – wiązanie wysokoenergetyczne, stabilizuje strukturę trzeciorzędową białek.
6. Wiązanie disulfidowe – zwane też dwusiarczkowym, stabilizuje strukturę trzeciorzędową białek, wiązanie dwusiarczkowe, wiązanie dihydrosulfidowe, wiązanie –S–S–, kowalencyjne wiązanie utworzone między dwiema grupami sulfhydrylowymi –SH cystein; jedno z wiązań stabilizujących strukturę trzeciorzędową białek.
7. Wiązanie van der Waalsa, zwane też oddziaływaniami Londona lub oddziaływaniami dyspersyjnymi - są to oddziaływania między trwałym dipolem i wzbudzonym dipolem lub między dwoma wzbudzonymi dipolami. W cząsteczkach, które nie posiadają trwałego momentu dipolowego, może on być wzbudzany przez cząsteczki z trwałym momentem; następnie taki wzbudzony dipol i trwały dipol oddziałują na siebie podobnie jak dwa trwałe dipole, tyle że znacznie słabiej. W cząsteczkach bez trwałego momentu dipolowego występują natomiast stochastyczne fluktuacje ich chmur elektronowych, powodujące powstawanie chwilowych momentów dipolowych. Cząsteczka posiadająca chwilowy moment dipolowy może go wzbudzić w cząsteczce sąsiadującej, wskutek czego obie cząsteczki mogą się nazwajem chwilowo przyciągać lub odpychać. Uśrednienie sił odpychających i przyciągających daje w wyniku oddziaływanie przyciągające proporcjonalne do 1/r6. Oddziaływania van der Waalsa wynikają m.in. z korelacji ruchów elektronów pomiędzy oddziałującymi atomami - dlatego w metodach obliczeniowych nieuwzględniających korelacji elektronowej sił tych praktycznie nie ma.
8. wiązanie chelatowe, wiązanie między związkami chelatowymi a wiązanymi przez nie jonami metali.
Wiązanie wodorowe (struktura II i III- rzędowa) tworzą się w wyniku powinowactwa atomów wodoru do takich elektroujemnych atomów jak azot i tlen, dzielących swe elektrony z wodorem. Wiązanie takie polega na oscylacji protonów między elementami grupy aminowej i karboksylowej. Wiązania te są bardzo słabe lecz dzięki dużej ich ilości zdolne są do utrwalenia struktury białka

13. Aminokwasy i ich podział.
AMINOKWASY - związki organiczne, pochodne węglowodorów, zawierające co najmniej jedną grupę aminową (-NH2) i jedną grupę karboksylową (-COOH). Inaczej mówiąc są to kwasy karboksylowe alifatyczne lub aromatyczne, zawierające w cząsteczce oprócz grupy karboksylowej -COOH, grupę aminową -NH2.
Aminokwasy są związkami amfoterycznymi:
- w środowisku o pH niższym od ich punktu izojonowego (pI) występują jako kationy (-NH3+) i mogą reagować z anionami
- w środowisku o pH wyższym od pI tworzą aniony (-COO-) i reagują z kationami.
W pI tworzą jony obojnacze, czyli elektrycznie obojętne.
Wyróżnia się aminokwasy:
- obojętne (pI przy pH ok. 6,3),
- zasadowe (pI w zakresie zasadowym pH)
- kwaśne (pI w zakresie kwaśnym pH).
Aminokwasy naturalne, a zwłaszcza te, które wchodzą w skład białek (z wyjątkiem glicyny) zawierają węgiel asymetryczny i dlatego są optycznie czynne.
Aminokwasy są związkami biologicznie ważnymi jako materiał budulcowy wszystkich białek, w których połączone są wiązaniami peptydowymi. Niektóre aminokwasy stanowią produkty wyjściowe do biosyntezy ważnych hormonów np. z tyrozyny powstaje tyroksyna i adrenalina. Rośliny mogą syntetyzować wszystkie aminokwasy, zwierzęta są zdolne do syntezy tylko niektórych (aminokwasy endogenne), pozostałe (aminokwasy egzogenne) muszą pobierać z pokarmem. Dla większości kręgowców (w tym dla człowieka) aminokwasami egzogennymi są:
- aminokwasy aromatyczne (fenyloalanina, tryptofan),
- aminokwasy o łańcuchach rozgałęzionych (walina, leucyna, izoleucyna) oraz lizyna, treonina i metionina.
Tyrozyna jest względnie egzogenna, tzn. nie jest wymagany jej dopływ z zewnątrz, jeżeli fenyloalanina jest dostarczana w dostatecznych ilościach.
Ze względu na charakter reakcji katabolicznych aminokwasy dzieli się na:
- cukrotwórcze (glikogenne), włączające się w metabolizm cukrów
- ketogenne, dostarczające produktów charakterystycznych dla przemiany tłuszczów
Odrębną grupę stanowią aminokwasy biorące udział w gospodarce układami zawierającymi jeden węgiel
(np. HCHO).
Aminokwasy naturalne występujące w białkach (wbudowane w procesie translacji):
glicyna, alanina, seryna, cysteina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, treonina, prolina, arginina, lizyna, tryptofan, histydyna, tyrozyna, fenyloalanina, glutamina, kwas glutaminowy, asparagina, kwas asparaginowy.
Niektóre aminokwasy naturalne występujące w białkach (powstające przez modyfikację po procesie translacji):
cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina.
Niektóre aminokwasy wolne (nie występujące w białkach):
ornityna, cytrulina, homoseryna.
Naturalne aminokwasy są stosowane w lecznictwie w przypadkach nieprawidłowej gospodarki białkowej, np. złego przyswajania białka lub dużej jego utraty spowodowanej przewlekłymi chorobami, marskością wątroby lub operacjami chirurgicznymi.
Aminokwasy naturalne są również wykorzystywane jako surowce w syntezie leków.
Wśród aminokwasów aromatycznych duże znaczenie ma kwas antranilowy o-H2NC6H4COOH stosowany w przemyśle barwników oraz do syntezy indyga oraz kwas p-aminobenzoesowy (PAB) występujący w drożdżach, który zalicza się do witamin grupy B i jest wykorzystywany w żywieniu, do badań mikrobiologicznych i biochemicznych.
Aminokwasy - podstawowy składnik białek.
Organizm samodzielnie może zsyntetyzować 13 z 21 białek. Pozostałe 8 musi być dostarczone z "zewnątrz".
Aminokwasy podzielić można na dwie grupy:
- aminokwasy ogólne,
- aminokwasy rozgałęzione
Charakterystyka poszczególnych aminokwasów:
izoleucyna, leucyna - aminokwasy rozgałęzione, występujące w kukurydzy i mleku. Są wykorzystywane jako materiał budulcowy i energetyczny dla pracującego mięśnia. Nie przechodzą przez wątrobę i dlatego praktycznie natychmiast trafiają do potrzebujących je mięśni.
1. walina - aminokwas rozgałęziony, działanie jak wyżej, najobficiej występuje w białku siemienia lnianego.
2. histydyna - niezbędna w mięśniach, gdyż bierze udział w syntezie białka i hemoglobiny.
3. lizyna - buduje chrząstki, konieczna do produkcji białka, wraz z witaminą C tworzą L-karnitynę.
4. metionina - działa ochronnie na komórki wątroby, ułatwia szybkie pozbycie się tkanki tłuszczowej. Najobficiej występuje w białku jaja i mleka.
5. fenyloalanina - niezbędna do syntezy hormonów tyroksyny i adrenaliny. Ponieważ przekształca się w tyrozynę, dlatego też ma zastosowanie w leczeniu depresji.
6. treonina - ważny składnik kolagenu, który jest głównym składnikiem podporowym tkanki łącznej.
7. tryptofan - prekursor serotoniny, może uwalniać hormon wzrostu.
8. arginina - może zwiększać wydzielanie insuliny i hormonu wzrostu.
9. tyrozyna - prekursor takich związków jak adrenalina (pobudzacz receptorów autonomicznego układu nerwowego), dopamina i noradrenalina (spełniają rolę przekaźników impulsów).
10. cysteina - bierze udział w odtruwaniu organizmu
alanina - przyspiesza metabolizm mięśni poprzez przenoszenie do wątroby resztek węglowych, które zużyte są do syntezy glukozy
11. kwas asparginowy - redukuje poziom amoniaku
12. cystyna - niezbędna do syntezy białek osocza, bierze udział w syntezie kreatyny, glukagonu, insuliny
13. prolina - może stanowić zbiornik energii dla mięśni
14. seryna - bierze udział w pracy systemy nerwowego, usprawnia przepływ impulsów
15. ornityna - duże dawki stymulują wydzielanie hormonu wzrostu, usprawnia i przyspiesza pracę wątroby
16. tauryna - wpływa na wzrost masy mięśniowej, obniża ciśnienie krwi, poprawia tolerancję leków, działa korzystnie na centralny układ nerwowy.
Niezbędne aminokwasy
Izoleucyna:
- Ważna w regulacji poziomu cukru i produkcji energii oraz przy budowie hemoglobiny.
- Aminokwas ten jest transformowany (metabolizowany) i przetwarzany w tkankę mięśniową.
- Jego brak powoduje objawy podobne do hipoglikemii lub niskiego poziomu cukru we krwi.
Leucyna:
- Niezbędny aminokwas, który znajduje się w białkach zwierzęcych i roślinnych.
- Ważny dla kontroli poziomu cukru we krwi.
Lizyna:
- Ważna przy budowie białek, głównie w mięśniach i w kościach, istotna dla rozwoju dzieci.
- Pomaga wchłaniać wapń, uzyskiwać większą koncentrację umysłową.
- Zwalcza objawy przeziębienia, grypy oraz opryszczki.
- Pomaga w wytwarzaniu hormonów, przeciwciał, enzymów i budowie kolagenu.
- Jej brak powoduje zmęczenie, rozdrażnienie, anemię i wypadanie włosów.
Metionina:
- Usuwa trujące resztki z wątroby i wspomaga tworzenie tkanki wątroby oraz nerek.
- Bardzo ważna w leczeniu choroby reumatycznej i toksemii, czyli obecności toksyn we krwi pojawiającej się w czasie ciąży.
- Wspomaga układ trawienny, wzmacnia osłabione mięśnie, łamliwe włosy i jest bardzo pomocna w osteoporozie.
Fenyloalanina:
- Skuteczna pomoc przy depresji, otyłości i utracie pamięci.
- Jest ważnym składnikiem w produkcji kolagenu, głównego włóknistego białka ustroju.
- Dzięki jej działaniu w centralnym układzie nerwowym zmniejsza ból towarzyszący migrenom, menstruacji i zapaleniom stawów.
- Fenyloalanina nie powinna być przyjmowana przez kobiety w ciąży oraz cierpiące na nadciśnienie.
Tryptofan:
- Pomaga kontrolować nadaktywność u dzieci, łagodzi stres, dobry dla serca.
- Pomaga w kontroli wagi i umożliwia wzrost hormonów potrzebnych do produkcji witaminy B6 i niacyny.
- Aminokwas ten jest używany przez mózg do produkcji serotoniny i melatoniny, neuroprzekaźników potrzebnych do przenoszenia impulsów nerwowych z jednej komórki do innej.
- Brak serotoniny i melatoniny powoduje depresję, bezsenność i inne zaburzenia umysłowe.
Treonina:
- Znajduje się w sercu, centralnym układzie nerwowym i mięśniach.
- Bardzo ważna w budowie kolagenu i elastyny, wspomaga wątrobę i utrzymanie równowagi białkowej w organizmie.
Walina:
- Ma działanie pobudzające.
- Utrzymuje metabolizm mięśni, regeneruje tkanki i przyczynia się do równowagi azotowej.
- Walina powinna być łączona z leucyną i izoleucyną.
Dodatkowe aminokwasy
Alanina:
- Ważne źródło energii i regulator poziomu cukru we krwi.
- Wchodzi w szlaki metaboliczne glukozy.
Aspargina:
- Odgrywa znaczącą rolę w metabolicznych procesach układu nerwowego.
- Od niej zależy stan umysłowy, decyduje czy jest się zdenerwowanym, czy spokojnym.
Kwas asparginowy:
- Buduje barierę przeciwko immunologlobimom i przeciwciałom układu immunologicznego.
- Ma duże znaczenie dla przemiany węglowodanów w energię mięśniową.
Cytrulina:
- Stymuluje układ immunologiczny.
- Pomaga w wytwarzaniu energii organizmu.
- Odtruwa wątrobę z produktów zawierających amoniak.
Cysteina:
- Stymuluje porost włosów
- Chroni przed uszkodzeniami, które może spowodować alkohol i papierosy.
Glutamina:
- Wspomaga pamięć, koncentrację i prawidłowe funkcjonowanie aktywności umysłowej.

Kwas glutaminowy:
- Ważny składnik metaboliczny w układzie immunnologicznym, do produkcji energii i funkcji mózgu.
Glicyna:
- Opóźnia zwyrodnienie mięśni poprzez dostarczanie dodatkowej keratyny.
- Bardzo ważna przy budowie czerwonych krwinek i dostarczaniu aminokwasów do organizmu, a także przy syntezie glukozy i keratyny - dwóch ważnych substancji dla produkcji energii.
Histydyna:
- Bardzo ważna przy produkcji czerwonych i białych krwinek, podstawa dla budowy tkanek organizmu.
Prolina:
- Ważny składnik w budowie tkanek.
Seryna:
- Wspomaga pamięć, funkcjonowanie systemu nerwowego.
- Bardzo ważna przy produkcji energii w komórce.
Tyrozyna:
- Stosowana przy bezsenności, niepokoju i depresji, a także alergii.
- Bardzo istotna dla funkcji tarczycy i przysadki.
- Brak tego amonokwasu jest związany z nadczynnością tarczycy, co powoduje zmęczenie i wyczerpanie.
- Zmniejszenie ilości tyrozyny powoduje brak norepinefryny, co może spowodować depresję nerwową.
Karnityna:
- Pomaga w kontrolowaniu wagi i przemiany tłuszczowej w organizmie.
- Zmniejsza ryzyko wystąpienia schorzeń serca.
- Do produkcji tego aowskkwasu organizm potrzebuje lizyny i witamin B1 i B6 wraz z żelazem.
Aminokwas gamma-aminomasłowy:
- Jest ważny dla uzyskania opanowania, ponieważ hamuje komórki nerwowe przed wyładowaniem.
- Pomaga wstrzymać niepokój i nad-aktywność.
Tauryna:
- Ważna dla mięśni i w zaburzeniach serca.
- Pomaga w trawieniu tłuszczów (znajduje się w żółci), a także przy hipoglikemii i nadciśnieniu.
- Jest związana z epilepsją i niepokojem.
Aminokwasy dzielimy na:
1. Aminokwasy hydrofobowe
Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas fenyloalanina zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (?CH2?).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.
Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe, czyli tendencję do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się. Ma znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.
2.Aminokwasy polarne, nie posiadające ładunku
Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.
3.Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim
W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.
4.Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym
Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tyc